Fibrils or not fibrils...

Steve Daly, Alex Kulesza et leurs collègues du groupe de P. Dugourd (équipe “Spectrobio”)  ont publié un article intitulé "Conformational changes in Amyloid-Beta (12-28) alloforms studied using action-FRET, IMS and molecular dynamics simulations." dans la revue Chemical Science. 

Dans la maladie d’Alzheimer, de petits agrégats de la protéine β-Amyloïde jouent le rôle d’agents infectieux. Mais il semble que des mutations dans un petit cœur hydrophobe formé par les acides aminés 17-21 altèrent considérablement la capacité de cette protéine à former des fibrilles de grande taille. Pour comprendre l’origine de cette altération, les familles de conformation adoptées par la protéine mutée et non mutée ont été comparées : soumises à des tensions, les deux protéines se déforment et perdent progressivement leur structure initiale. En revanche, lors de ce processus de déstructuration, seule la protéine « sauvage » (non mutée) passe par un intermédiaire stable contenant les structures secondaires en feuillets β impliquées dans les fibrilles pathologiques. Pour parvenir à ces résultats, les techniques développées dans le groupe de P.Dugourd : FRET d’action et mobilité ionique ont été combinées à des simulations de dynamique moléculaire.

18/07/2015